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科研助攻 | "毒豆角" 的真凶 — 植物凝集素! 天然蛋白有哪些?
199 人阅读发布时间：2025-07-28 11:28
"一锅豆角下肚，夜半两位断肠人"......
小心！食用没做熟的菜豆会中毒！罪魁祸首——植物凝集素。
内心 OS：这锅我可不想背?！人家只是一种常见的天然蛋白。
天然蛋白是保持天然构象，从生物来源直接纯化的蛋白质。它们经历了一系列自然的体内修饰过程，如前体蛋白切割、二硫键形成、糖基化等。本期小 M 就和大家一起唠唠天然蛋白~
Section.01
凝集素
凝集素 (Lectins) 是指一类从各种植物、无脊椎动物和高等动物中提纯的糖蛋白或结合糖的蛋白。在自然中到处存在，可以结合游离溶液中的糖类，它们凝集细胞并 (或者) 参与糖结合 (glycoconjugate) 作用。凝集素一般有多个糖结合位点，可以与特异糖链结合而发生凝集反应，因其能凝集红血球 (含血型物质)，故名凝集素[1]。
不同生物来源的凝集素所结合的糖基化位点不同，因此根据自己要检测的糖基化位点选择相应的凝集素蛋白十分重要~
不同凝集素以及对应的识别位点[2][3][4]
Section.02
ECM 蛋白
细胞外基质 (Extracellular matrix，ECM) 是由组织中的细胞所分泌并停留于细胞外的一类产物，为细胞提供物理支撑，同时也是细胞因子和生长因子的丰富来源[5]。
图 1. 健康肺中的 ECM[5]。
ECM 由两大类大分子组成：纤维蛋白 (包括胶原蛋白和弹性蛋白) 和糖蛋白 (包括纤连蛋白、蛋白多糖和层粘连蛋白)。
ECM 通常被分为两个主要成分：间质基质和基底膜。间质基质主要由纤维状胶原蛋白和纤连蛋白组成，是组织的支架；基底膜主要由网状胶原蛋白和层粘连蛋白组成，结构上更坚硬、紧凑[6]。
ECM 在调节免疫系统介导的炎症中发挥重要作用，因此 ECM 蛋白常用在各种组织修复实验中或用作体外细胞培养基质[7]。
图 2. ECM 基质中主要的大分子组成[8]。
主要的 ECM 蛋白[9][10][11]
Section.03
白蛋白
白蛋白 (Albumin) 是一种天然蛋白质，是血浆和血管外空间中的主要蛋白质，大部分位于血管外空间 (60%)。它包含 585 个氨基酸，具有心形三级结构，常见的白蛋白有牛血清白蛋白 (BSA)、人血清白蛋白 (HSA)、卵清蛋白 (OVA) 等[12]。
图 3. 不同种类的白蛋白来源。
牛血清白蛋白 (BSA)
牛血清白蛋白 (Bovine serum albumin，BSA) 是牛血浆中主要的成分，因为易被提取纯化所以是研究最早以及研究最深入的蛋白质之一，BSA 分子量约为 66 kDa 由三个类似的 α-螺旋结构组成二级结构。
BSA 在生物实验中有多种用途，主要有以下几个方面：
1) 常用于蛋白质定量实验 (如 Bradford 法、Lowry 法、BCA 法) 中作为标准品，用于绘制标准曲线。
2) 在 ELISA、Western blot、免疫荧光等实验中，BSA 可用来封闭非特异性结合位点，减少背景信号。
3) 用作稳定剂或稀释剂，保护试剂中的活性成分 (如抗体或酶) 免受降解。
4) C-BSA 阳离子牛血清白蛋白 (一种由过量EDA修饰的 BSA，其带负电的羧基基团被封闭，是一种阳离子蛋白) 可用于动物建模，构建泌尿系统疾病模型[13]。
Section.04
半抗原偶联蛋白
抗原是可以与免疫系统细胞和抗体的表面受体结合的任何分子，而一些太小不具有免疫原性的分子被称为“半抗原”。只有在与载体蛋白偶联时，载体蛋白的表面连接有许多半抗原，偶联物分子才能展现出免疫原性[14]。
目前最常用的载体蛋白是 KLH 蛋白、牛血清白蛋白 (BSA)、卵清蛋白 (OVA)、甲状腺球蛋白 (THY) 和各种类毒素蛋白。半抗原偶联蛋白可作为抗原，通过免疫诱导实验动物 (如小鼠) 产生针对 NP 的特异性免疫反应。
MCE 可提供多种类的天然蛋白，除了本文提到的四种类型，也可以提供转铁蛋白类、补体相关蛋白等不同种类的天然蛋白，助力客户实验~
MCE 可提供多种天然蛋白
[1] Lagarda-Diaz I,et al. Legume Lectins: Proteins with Diverse Applications. Int J Mol Sci. 2017 Jun 12;18(6):1242.
[2] Konozy EHE,et al.Plant lectin: A promising future anti-tumor drug. Biochimie. 2022 Nov;202:136-145.
[3] Tsaneva M,et al.130 years of Plant Lectin Research. Glycoconj J. 2020 Oct;37(5):533-551.
[4] Dang K,et al.Application of Lectin Microarrays for Biomarker Discovery. ChemistryOpen. 2020 Mar 2;9(3):285-300.
[5] Sutherland TE,et al.The extracellular matrix and the immune system: A mutually dependent relationship. Science. 2023 Feb 17;379(6633):eabp8964.
[6] Bonnans C,et al.Remodelling the extracellular matrix in development and disease. Nat Rev Mol Cell Biol. 2014 Dec;15(12):786-801.
[7] Boyd DF,et al.Towards integrating extracellular matrix and immunological pathways. Cytokine. 2017 Oct;98:79-86.
[8] Kyriakopoulou K,et al.Trends in extracellular matrix biology. Mol Biol Rep. 2023 Jan;50(1):853-863.
[9] Karamanos NK,et al.A guide to the composition and functions of the extracellular matrix. FEBS J. 2021 Dec;288(24):6850-6912.
[10] Yue B. Biology of the extracellular matrix: an overview. J Glaucoma. 2014 Oct-Nov;23(8 Suppl 1):S20-3.
[11] Durbeej, M. Laminins. Cell Tissue Res 339, 259–268 (2010).
[12] Cameron K,et al.Review Article: Albumin and Its Role in Inflammatory Bowel Disease: The Old, the New, and the Future. J Gastroenterol Hepatol. 2025 Apr;40(4):808-820.
[13] Tang X,et al.Experimental models for elderly patients with membranous nephropathy: Application and advancements. Exp Gerontol. 2024 Jan;185:112341.
[14] Gefen T,et al.The effect of haptens on protein-carrier immunogenicity. Immunology. 2015 Jan;144(1):116-26. doi: 10.1111/imm.12356.
